Протеаза что это такое


Протеаза плюс (Protease Plus)

  • Активизирует расщепление и усвоение белков, восполняя  дефицит протеолитических ферментов
  • Обладает анальгезирующим, противовоспалительным, противоотечным эффектом
  • Предотвращает побочные действия гормонозаместительной терапии и антибиотикотерапии
  • Оптимизирует обменные процессы в организме
  • Нормализует микрофлору желудочно-кишечного тракта
  • Обладает иммуномодулирующим действием
  • Улучшает микроциркуляцию крови и ускоряет процессы регенерации тканей
Сохраните себе на стену, чтобы не потерять ссылку на этот проудкт: Описание

Код: RU1841 - 90 капсул

Жизнедеятельность организма сопровождается непрерывным протеканием различных биохимических реакций. Ферменты служат катализаторами, т.е. ускорителями этих реакций. Принято считать, что ферменты облегчают  только процесс пищеварения, однако это не так. Существуют так называемые специфические ферменты, которые участвуют в накоплении энергии и усвоении кислорода всеми тканями и структурами организма, а также в различных внутриклеточных метаболических процессах.

Ферменты являются сложными белковыми соединениями, многие из них синтезируются организмом. На этот процесс негативное воздействие оказывают различные факторы: это и внешняя среда (причем не только неблагоприятная экологическая обстановка), и несбалансированное питание (дефицит витаминов, микроэлементов, животных и растительных белков), различные инфекционные заболевания. Существенное влияние на синтез ферментов оказывает и биологическое старение организма.

Протеазы, или протеолитические ферменты, расщепляют пептидные связи между аминокислотами в белках. В случае низкой активности  протеолитических ферментов или их дефицита  белки расщепляются не полностью, и происходит всасывание в кровь не аминокислот, а  чужеродных белковых молекул, что вызывает не только нарушение метаболизма, но и резкое снижение иммунитета.  Такое неполное расщепление белков в кишечнике может стать причиной таких заболеваний, как аутоиммунные, мышечная дистрофия, эмфизема легких, панкреатит и др.

В середине  ХХ века в медицине появилось новое направление – лечение ферментами, или системная энзимотерапия (СЭТ). В основе метода лежит доказанная способность белковой молекулы проникать в русло крови в неизмененном виде, т.е. возможность воздействовать на различные патологические состояния с помощью комплекса ферментов (энзимов). В 1950-х годах появились первые полиферментные препараты. Препараты СЭТ быстро и заслуженно  завоевали  популярность и авторитет у практикующих врачей всех специализаций благодаря широкому спектру действия и  минимальным побочным эффектам.  Применение СЭТ открыло новые перспективы в лечении множества болезней, причем биохимики утверждают, что существенно продвинулись в изучении природы долголетия.

Иммуномодулирующий, противовоспалительный, фибринолитический, противоотечный эффект препаратов СЭТ обусловлен их способностью активировать восстановительные процессы в клетках и тканях, внедряясь в протекающие в организме биохимические процессы. Энзимы действуют уже на начальной стадии болезни, препятствуя ее дальнейшему развитию. Так,  применение  СЭТ при  лечении заболеваний сердечно-сосудистой системы практически сводит к нулю риск инфарктов и инсультов.  Исследования влияния энзимных препаратов на течение онкологических заболеваний показали впечатляющие результаты: после приема СЭТ наблюдалось значительное увеличение количества Т-хелперов и цитоксических Т-лимфоцитов, что позволяет считать «ферментные атаки» достаточно действенным средством в комплексном лечении рака. Тенденция исследований последних лет – изучение геропротекторного действия полиэнзимов, т.е. их возможности оказывать омолаживающий эффект и тормозить процессы естественного старения.  

Компания NSP, оценив достижения  системной энзимотерапии,  разработала уникальный ферментный комплекс Протеаза Плюс.

Всасывание протеолитических энзимов, составляющих БАД  Протеаза Плюс, происходит в тонком кишечнике, откуда, связываясь с белками крови, энзимы с кровотоком  продвигаются  в зону 

патологического процесса.  В результате резко ускоряется разрушение и растворение токсинов, рассасывание отеков и гематом, оптимизируется состав крови и  снижается ее вязкость, укрепляются  стенки сосудов.  Соответственно улучшаются микроциркуляция крови и снабжение тканей питательными веществами и кислородом.

Протеаза Плюс оптимизирует обмен веществ, в том числе липидный, что препятствует отложению на стенках сосудов холестериновых бляшек, вредного холестерина, содействует всасыванию полиненасыщенных жирных кислот. При необходимости применения в лечении антибиотиков прием комплекса Протеаза Плюс способствует их накоплению именно в очаге воспаления, а также помогает избежать такого  побочного эффекта антибиотических  средств, как дисбактериоз. Противовирусное и антибактериальное действие Протеазы Плюс обусловлено  регуляцией неспецифической защиты организма. 

Биологически активная добавка Протеаза Плюс NSP может быть рекомендована в составе комплексной терапии:

  • тромбофлебита, атеросклероза, облитерирующего эндартериита;
  • цистита, простатита, нефрита;
  • стенокардии, подострой стадии инфаркта миокарда;
  • бронхита, пневмонии, синусита;
  • гепатита, панкреатита;
  • нарушений обмена веществ (диабет,
  • артритов (в т.ч. ревматоидного артрита);
  • аутоиммунных заболеваний;
  • аллергической и угревой сыпи,

а также для профилактики и лечения послеоперационных осложнений (воспалительных процессов, отеков, гематом, спаек) и ускоренного заживления переломов, ушибов, ожогов и др. травм.

Состав: смесь протеолитических ферментов (протеаз) – 203 мг (суммарная протеазная активность  60 000 ед.). Прочие ингредиенты: растительное волокно (свекла) – 267 мг.

Способ применения и режим дозирования: по 1–3 капсулы в день во время еды. Противопоказания: индивидуальная непереносимость продукта.

Рекомендуемые товары

nspclub.org

Протеаза - это... Что такое Протеаза?

  • протеаза — сущ., кол во синонимов: 4 • пепсин (5) • трипсин (4) • фермент (253) • …   Словарь синонимов

  • протеаза — Протеолитический фермент [http://www.dunwoodypress.com/148/PDF/Biotech Eng Rus.pdf] Тематики биотехнологии EN protease …   Справочник технического переводчика

  • протеаза — proteazė statusas T sritis chemija apibrėžtis Fermentas, katalizuojantis peptidinių ryšių hidrolizę. atitikmenys: angl. protease; proteolytic enzyme rus. протеаза; протеолитический фермент ryšiai: sinonimas – proteolitinis fermentas …   Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

  • Протеаза протеиназа — Протеаза, протеиназа * пратэаза, пратэіназа * protease or proteinase or peptidase or proteolytic enzyme фермент, катализирующий гидролиз пептидных связей в белках и олигопептидах. П. могут быть сгруппированы в соответствии с химической природой… …   Генетика. Энциклопедический словарь

  • Протеаза (Protease) — см. Фермент протеолитическич. Источник: Медицинский словарь …   Медицинские термины

  • мультикаталитическая протеаза — multicatalytical protease, macropain мультикаталитическая протеаза. Белковый комплекс, обладающий несколькими ферментативными активностями и, вероятно, связанный с просомами , а по последним данным, им идентичный. (Источник: «Англо …   Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

  • Вирусактивирующая протеаза — * вірусактывуючая пратэаза * virus activating protease эндопротеаза из эмбриона цыпленка, активирующая гликопротеины параи ортомиоксовирусов при их расщеплении в аргининовом сайте. В. а. п. является кальцийзависимой, а также сходна с фактором… …   Генетика. Энциклопедический словарь

  • Пептидаза протеаза протеолитический фермент — Пептидаза, протеаза, протеолитический фермент * пептыдаза, пратэаза, пратэалітычны фермент * peptidase or protease or proteolytic enzyme фермент, катализирующий гидролитическое расщепление пептидных связей, отщепление концевых аминокислот от… …   Генетика. Энциклопедический словарь

  • Фермент Протеолитический (Proleotytic Епгуте), Протеаза (Protease) — пищеварительный фермент, вызывающий разрушение белков. См. Эндопептидаза, Экзопептидаза. Источник: Медицинский словарь …   Медицинские термины

  • ФЕРМЕНТ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ, ПРОТЕАЗА — (protease) пищеварительный фермент, вызывающий разрушение белков. См. Эндопептидаза, Экзопептидаза …   Толковый словарь по медицине

dic.academic.ru

Протеазы

Протеазы (по новой классификации — пептидгидролазы) — это ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках и продуктах их распада. Относятся к классу гидролаз, т. е. ферментов, которые осуществляют разрыв внутримолекулярных  связей с присоединением элементов воды:

Некоторые протеазы, кроме того, катализируют реакции транспептидации.

Протеазы — одна из наиболее многочисленных групп ферментов; они найдены во всех животных и растительных тканях и у микроорганизмов. Протеазы участвуют в процессах белкового обмена, расщепляя белки до свободных аминокислот. Протеазы желудочно-кишечного тракта выделяются в неактивной форме в виде проферментов или зимогенов. Под действием различных факторов (рН среды, действие других ферментов и др.) они затем переходят в активную форму. Большое количество протеаз выделено в настоящее время в кристаллическом виде.

По характеру действия протеазы делятся на две группы: экзопептидазы (по старой классификации — пептидазы) и эндопептидазы (или протеиназы). Экзопептидазы гидролизуют дипептиды, а также пептидные связи полипептидов и белков, образованные концевыми аминокислотными остатками. Экзопептидазы делятся на дипептидазы, гидролизующие дипептиды, аминопептидазы, гидролизующие пептидную связь, образованную аминогруппой полипептидной цепи и карбоксильной группой концевой аминокислоты, и карбоксипептидазы, действующие на пептидную связь, образованную карбоксильной группой полипептидной цепи и аминогруппой концевой аминокислоты. Аминопептидазы и карбоксипептидазы иногда называют полипептидазами. Карбоксипептидаза, образующаяся в поджелудочной железе, выделяется в кишечник в виде неактивного предшественника — прокарбоксипептидазы, который активируется затем трипсином. Карбоксипептидаза обнаружена также в ряде других органов и тканей млекопитающих. Большинство известных экзопептидаз является металлоферментами.

Эндопептидазы — ферменты, гидролизующие внутренние пептидные связи белковой молекулы. Специфичность их действия зависит от структуры радикалов, прилегающих к пептидной связи. Так, например, пепсин предпочтительнее разрывает связи, образованные аминогруппой ароматической аминокислоты и карбоксильной группой аспарагиновой или глютаминовой кислоты, а химотрипсин более легко разрывает пептидные связи, в образовании которых принимает участие карбоксильная группа тирозина или фенилаланина.

Протеазы находят широкое применение в медицине: некоторые из них применяют для очищения раневых поверхностей, при глазных операциях, в борьбе с тромбозами и т. д.; трипсин используют в качестве противовоспалительного средства. См. также Ферменты.

www.medical-enc.ru

Лекарство Протеаза - инструкция по применению, отзывы

Острые и хронические воспалительные процессы: бронхиты, простатиты, синуситы, гингивиты, циститы, цистопиелиты, гломерулонефриты и др. Гепатиты и циррозы печени, желчекаменная болезнь, гиперхолестеринемия, гипербилирубинемия. Болезни ЖКТ: панкреатиты, гастродуодениты, энтероколиты, дисбактериозы, синдром мальабсорбции. Ожирение, избыточный вес. Сосудистая патология: атеросклероз, стенокардия, тромбофлебиты, постромботический синдром, варикозная болезнь, облитерирующий эндартериит, состояния после инфаркта миокарда, профилактика инфаркта миокарда. Травмы, ранения и хирургические вмешательства: переломы, ушибы, гематомы, состояния до и после оперативного вмешательства. Аллергии, бронхиальная астма. Аутоиммунные заболевания (аутоиммунный тиреоидит, ревматоидный артрит, болезнь Бехтерева и др.). Ревматические заболевания: артрозы, внесуставной ревматизм, остеопороз, остеохондроз и его клинические проявления, подагра. Гинекологические заболевания: аднексит, спайки, непроходимость труб, бесплодие. Острые и хронические интоксикации (отравления), в т.ч. тяжелыми металлами. Реабилитация больных раком: профилактика рецидива и метастазов рака, на фоне или после химио- или радиотерапии. Предраки: мастопатии, эндометриоз, полипы, эрозии, миомы, аденомы, кисты и др. Грибковые, бактериальные, паразитарные, вирусные инфекции, в т.ч. Herpes simplex, Herpes zoster, цитомегаловирус, вирусы гепатита В и С.

В комплексном лечении и профилактике злокачественных опухолей.

Предупреждаем! Не следует выбирать себе препарат, пользуясь информацией этого раздела. Действие лекарственных средств очень индивидуально , и назначать их должен только доктор.

www.medsovet.info

Протеолитические ферменты: действие, свойства, продукты | Пища это лекарство

В частности, протеолитические ферменты помогают расщеплять и переваривать белок. Они содержатся в организме, а также в некоторых продуктах и пищевых добавках.

Добавки протеолитических ферментов в последнее время приобрели популярность благодаря их многочисленным полезным свойствам.

В этой статье рассматривается потенциальная польза протеолитических ферментов для здоровья, где они содержатся и как их использовать.

Протеолитические ферменты – что это такое, каково их действие, полезные свойства и в каких продуктах они содержатся

Что такое протеолитические ферменты?

Протеолитические ферменты необходимы для многих важных процессов в вашем организме. Их также называют пептидазами, протеазами или протеиназами.

В организме человека они вырабатываются поджелудочной железой и желудком.

Хотя протеолитические ферменты наиболее известны своей ролью в переваривании диетического белка, они также выполняют много других важных задач.

Например, они необходимы для деления клеток, свертывания крови, иммунной функции и рециркуляции белка, среди других жизненно важных процессов (1).

Как и люди, растения также на протяжении всего жизненного цикла зависят от протеолитических ферментов.

Эти ферменты не только необходимы для правильного роста и развития растений, они также помогают поддерживать их здоровье, выступая в качестве защитного механизма от вредителей, таких как насекомые (2, 3).

Интересно, что люди могут получить пользу от приема протеолитических ферментов растительного происхождения.

В результате добавки протеолитических ферментов могут содержать как ферменты животного, так и растительного происхождения.

Резюме:

Протеолитические ферменты – это особые типы ферментов, которые играют важную роль в переваривании белков, иммунной функции и других жизненно важных процессах. Ваш организм производит их, но вы также можете потреблять их, употребляя определенные продукты или принимая добавки.

Три основных протеолитических фермента, вырабатываемых естественным путем в вашей пищеварительной системе – это пепсин, трипсин и химотрипсин.

Ваш организм производит их, чтобы помочь расщепить пищевые белки, такие как мясо, яйца и рыба, на более мелкие фрагменты, называемые аминокислотами. Они могут тогда быть должным образом переварены и усвоены.

Протеолитические ферменты можно найти в определенных продуктах, а также они доступны в виде добавок.

Пищевые источники

Двумя лучшими пищевыми источниками протеолитических ферментов являются папайя и ананас.

Папайя содержит фермент папаин, также известный как протеиназа папайи. Папаин содержится в листьях, корнях и плодах растения папайи.

Папаин является мощным протеолитическим ферментом. Фактически, он использовался на протяжении тысячелетий в качестве смягчителя мяса благодаря своей способности расщеплять белок (4).

Между тем ананасы содержат мощный протеолитический фермент, называемый бромелайн.

Бромелайн содержится во фруктах, кожуре и сладком соке растения ананаса и веками использовался коренными жителями Центральной и Южной Америки в качестве естественного средства для лечения ряда заболеваний (5).

Вы можете получить папаин и бромелайн, съев сырую папайю и ананас, соответственно. Вы также можете купить эти протеолитические ферменты в форме концентрированных добавок.

Хотя ананасы и папайя являются наиболее распространенными источниками протеолитических ферментов, вот другие продукты, содержащие протеолитические ферменты (6, 7, 8):

  • Киви
  • Имбирь
  • Спаржа
  • Квашеная капуста
  • Кимчхи
  • Йогурт
  • Кефир

Добавки протеолитических ферментов

Добавки протеолитических ферментов выпускаются в форме капсул, жевательных таблеток, порошков и таблеток.

Некоторые добавки содержат протеолитический фермент одного типа, в то время как другие содержат комбинацию.

Бромелайн, папаин, панкреатин, трипсин и химотрипсин являются протеолитическими ферментами, которые обычно включают в смеси в добавки.

Производители получают протеолитические ферменты из растений и животных.

Например, трипсин и химотрипсин, полученные из свиней и коров, являются одними из наиболее распространенных протеолитических ферментов животного происхождения, добавляемых в смеси добавок, в то время как папаин и бромелайн получают из фруктов.

При покупке добавок протеолитических ферментов, ищите информацию об их активности. Некоторые бренды только перечисляют вес каждого фермента в миллиграммах, что не информирует покупателя об их активности.

Предлагаемые уровни активности зависят от фермента, и все еще обсуждаются. Тем не менее заслуживающие доверия бренды будут указывать единицы активности, и вы можете сравнить единицы активности конкретного фермента между брендами (9).

Обычные единицы маркировки активности протеолитических ферментов включают HUT, USP и SAP.

Резюме:

Добавки протеолитических ферментов доступны во многих формах и могут содержать как растительные, так и животные ферменты. Ищите бренды, которые перечисляют активность своих ферментов в единицах активности на этикетке.

Потенциальные полезные свойства протеолитических ферментов

Прием добавок протеолитических ферментов связан с рядом полезных эффектов в отношение здоровья.

Могут улучшить пищеварение

Одним из наиболее распространенных применений протеолитических ферментов является улучшение переваривания и усвоения диетического белка.

Заместительная ферментная терапия поджелудочной железы (ЗФТ) часто используется при лечении недостаточности поджелудочной железы, муковисцидоза, некоторых видов рака, таких как рак поджелудочной железы, колоректальный рак и рак желудка, или после операций на желудке или поджелудочной железе (10, 11, 12, 13).

Прием добавок протеолитических ферментов помогает людям с дефицитом или недостатком этих ферментов при расщеплении диетического белка.

Как пищевые продукты, так и добавки, содержащие протеолитические ферменты, могут помочь улучшить усвоение белка.

Несколько исследований на животных показали, что экстракт киви помогает улучшить расщепление и усвоение белков, особенно мяса, молока, сыра, рыбы и яиц (14, 15).

Другое исследование показало, что, когда люди с несварением принимали добавки, содержащие протеолитические ферменты, они испытывали значительное улучшение при вздутии живота, болях в животе, отрыжке, изжоге и потере аппетита (16).

Могут уменьшить воспаление

Несколько исследований показали, что протеолитические ферменты эффективны в уменьшении воспаления и симптомов, связанных с воспалительными заболеваниями.

Одно исследование показало, что инъекция протеолитических ферментов химотрипсина, трипсина и серратиопептидазы крысам уменьшает воспаление больше, чем аспирин (17).

Было выявлено, что некоторые типы этих ферментов являются безопасным и эффективным средством для лечения артрита.

Обзор 10 исследований показал, что протеолитический фермент бромелайн был эффективен в уменьшении таких симптомов, как боль, отек и скованность суставов у людей с остеоартрозом (18).

Другое исследование показало, что добавка, содержащая бромелайн и трипсин, была так же эффективна, как и традиционные противовоспалительные препараты, в уменьшении боли, связанной с остеоартрозом (19).

Бромелайн также эффективен в уменьшении воспаления и облегчении симптомов у людей с синуситом – заболеванием, которое вызывает воспаление носовых пазух (20).

Могут способствовать исцелению и быстрому восстановлению

Прием добавок протеолитических ферментных может быть эффективным способом ускорения заживления ран.

Например, исследования на животных показали, что как папаин, так и бромелайн ускоряют заживление ран и ускоряют рост новых тканей при непосредственном нанесении на кожу (21, 22).

Кроме того, было обнаружено, что протеолитические ферменты сокращают время восстановления после операции.

Одно исследование с участием 24 человек, которые только что перенесли хирургическую стоматологическую операцию, показало, что прием добавки, содержащей 5 мг протеолитического фермента серрапептазы, уменьшал отек и интенсивность боли (23).

Некоторые исследования показали, что послеоперационное лечение бромелайном может помочь уменьшить отеки и синяки после косметической операции (24, 25).

Могут помочь при синдроме раздраженного кишечника и воспалительном заболевании кишечника

Несколько исследований показали, что протеолитические ферменты могут уменьшать распространенные симптомы, связанные с синдромом раздраженного кишечника (СРК), такие как вздутие живота, газы, запоры и боли в животе.

Например, одно исследование с участием 126 человек с СРК показало, что добавка, содержащая папаин, приводит к значительному улучшению при запорах, вздутии живота и болезненных дефекациях (26).

Другое исследование, в котором участвовали 90 человек с СРК, показало, что добавка пищеварительных ферментов, включающая протеолитические ферменты, облегчает такие симптомы, как вздутие живота, газы и боль в животе (27).

Кроме того, было выявлено, что бромелайн уменьшает воспаление у людей с воспалительными заболеваниями кишечника, включая язвенный колит и болезнь Крона (28).

Могут уменьшить болезненность мышц

Продолжительность болезненности мышц может составлять до четырех дней после тренировки.

Протеолитические ферменты могут помочь уменьшить болезненность мышц и ускорить восстановление мышц после интенсивной тренировки.

В одном небольшом исследовании на мужчинах смесь протеолитических ферментов, содержащая бромелайн и куркумин, значительно снижала мышечную чувствительность и боль после тренировки по сравнению с плацебо (29).

Другое исследование показало, что люди, которые потребляли добавки, содержащие трипсин, бромелайн, папаин и химотрипсин до и после бега с горы, испытывали мышечную меньшую слабость и более быстрое восстановление мышц, чем те, кто принимал плацебо (30).

Некоторые протеолитические ферменты могут обладать противораковыми свойствами

Исследования в пробирке и на животных показали, что некоторые протеолитические ферменты могут помочь бороться с раковыми клетками.

Одно исследование в пробирке продемонстрировало, что бромелайн ингибирует рост и вызывает гибель клеток рака желудка и толстой кишки человека (31).

Аналогичное исследование показало, что бромелайн, извлеченный из стеблей ананаса, оказывал противораковое действие на клетки рака толстой кишки. Предполагается, что как бромелайн, так и содержащие бромелайн продукты, такие как ананас, могут помочь предотвратить рак толстой кишки (32).

Другое недавнее исследование в пробирке показало, что как бромелайн, так и папаин останавливали рост и вызывали гибель клеток в раковых клетках желчного протока человека (33).

Хотя эти результаты являются многообещающими, для изучения эффективности и безопасности протеолитических ферментов при лечении некоторых видов рака необходимы исследования на людях.

Резюме:

Протеолитические ферменты могут помочь перевариванию белка, уменьшить симптомы синдрома раздраженного кишечника, уменьшить воспаление, облегчить болезненность мышц и ускорить восстановление после операции. Исследования также предполагают, что они могут даже помочь бороться с раковыми клетками.

Вы можете использовать протеолитические ферменты разными способами, в зависимости от ваших целей.

Если вы хотите естественным образом увеличить потребление этих впечатляющих ферментов, сфокусируйтесь на добавлении в свой рацион большего количества продуктов, богатых протеолитическими ферментами.

Папайя, ананас, киви и ферментированные продукты – все это отличные источники.

Если вы желаете принимать добавку протеолитических ферментов, обязательно приобретите ее у известного бренда, который добровольно проверяет свои продукты на активность и качество.

Активность каждого фермента в единицах активности, а не только в весе, должна быть четко указана на этикетке.

Существует бесчисленное множество добавок протеолитических ферментов, каждая с различными комбинациями ферментов.

Поскольку они могут сильно различаться по составу, оптимальную дозировку и продолжительность приема вы можете узнать непосредственно на упаковке отдельно взятого средства.

Прежде чем начинать прием добавок всегда консультируйтесь с врачом.

Резюме:

Вы можете получить протеолитические ферменты, употребляя папайю, ананас, киви и ферментированные продукты, или можете принимать добавки. Обязательно ознакомьтесь с информацией на упаковке перед покупкой добавок, проверяя активность, качество, тип фермента и инструкции по дозировке.

Потенциальный вред и побочные эффекты

Протеолитические ферменты обычно считаются безопасными, но у некоторых людей они могут вызывать побочные эффекты.

Возможно, у вас могут возникнуть проблемы с желудочно-кишечным трактом, такие как диарея, тошнота и рвота, особенно если вы принимаете очень высокие дозы (34).

Хотя пищевые добавки чаще вызывают побочные эффекты, употребление большого количества фруктов с высоким содержанием протеолитических ферментов также может вызвать расстройство пищеварения.

Также могут возникнуть аллергические реакции. Например, у людей, которые имеют аллергию на ананас, также может быть аллергия на бромелайн, и его прием может вызвать побочные реакции, такие как кожная сыпь (35).

Кроме того, протеолитические ферменты, такие как бромелайн и папаин, могут мешать разжижающим кровь препаратам. Папаин также может повышать концентрацию определенных антибиотиков в крови (36).

Поэтому прежде чем принимать протеолитические ферменты важно проконсультироваться с врачом.

Резюме:

Чтобы воспользоваться полезными свойствами протеолитических ферментов, потребляйте больше богатых ими продуктов или принимайте высококачественную добавку. У некоторых людей они могут вызывать побочные эффекты, в том числе расстройство пищеварения, и могут реагировать с некоторыми лекарствами.

Подведем итог

  • Протеолитические ферменты имеют много важных функций в организме, в том числе помогают расщеплять пищу для получения энергии, и содержатся в определенных продуктах и добавках.
  • Исследования показывают, что они могут улучшить пищеварение, уменьшить воспаление, облегчить боль при артрите и, возможно, уменьшить симптомы, связанные с СРК.
  • Более того, предварительные исследования показали, что они могут помочь в борьбе с раком, хотя необходимы дополнительные исследования.
  • Включение протеолитических ферментов в ваш рацион с помощью цельных продуктов или пищевых добавок может несколькими способами принести пользу вашему здоровью.
    Метки: Протеолитические ферменты

foodismedicine.ru

Экология СПРАВОЧНИК

Среди бактериальных протеаз смешанных микробных ценозов встречаются протеиназы, пептидазы и эластазы. Активность ферментов увеличивается под действием ионов Fe2+ и особенно ионов Mg2 , содержащихся в зольной части осадков и илов [13]. Оптимум pH этих ферментов находится в пределах 7—8.[ ...]

Протеазы — расщепляющие белковую молекулу, эти ферменты выделяются многими гнилостными бактериями.[ ...]

Протеаза термофильного гриба сохраняет свою активность довольно длительное время в растворах различных веществ (таблЛЗ).[ ...]

Протеазы — это группа ферментов, при участии которых белки расщепляются до полипептидов и аминокислот, далее они подвергаются гидролизу до аммиака, диоксида углерода и воды. В связи с этим протеазы имеют важнейшее значение в жизни почвы, так как с ними связаны изменение состава органических компонентов и динамика усвояемых для растений форм азота.[ ...]

Тиоловые протеазы широко распространены в природе. Ферменты, выделенные из растений,— папаин (папайя — дынное дерево), фицин (фиговое дерево) и бромелаин (ананас) —входят в группу структурно гомологичных ферментов. Они не гомологичны бактериальной тиоловой протеазе клострипаину (из Clostridium histolyticum) и стрептококковой протеиназе (из гемолитических стрептококков). Возможно, эти две группы ферментов соотносятся между собой так же, как сериновые протеазы животных и бактерий. Установлено, что у млекопитающих тиоловые протеазы катепсин В1 и В2 встроены в лизосомы.[ ...]

Нейтральная протеаза, являющаяся консервативным ферментом, в отношении изменения ферментативной активности, характеризовалась слабой вариабельностью на протяжении всего эксперимента. По нашему мнению, в эксперименте удлинение кишечника, по-видимому, вызвано ответной реакцией на стрессорный фактор - соленость. Это вызвало соответственно увеличение слизистой оболочки, а также обводнение клеток кишечника. Следует отметить, что существенное форсирование значений анализируемых показателей вносит физиологическая разнокачественность особей, т.е. физиологический статус организма играет существенную роль в адаптационном процессе.[ ...]

Внеклеточная протеаза М. в1Ьотусва 355 сохраняет 90 активности при нагревании в течение 30 мин при 60°С. При повышении температуры активность снижается. Например, прогревание при температуре 70°С в течение 10 мин вызывает снижение протеолитической активности гриба на 28 - 30 30 мин - примерно.на 50 , при 80°С активность значительно снижается (до 20 в течение 10 мин и 9 - 30 мин).[ ...]

Бактерии с помощью протеаз гидролитически расщепляют соответствующие азотсодержащие органические соединения до аминокислот, кеторые подвергаются дальнейшим превращениям — дезаминированию, декарбоксилированию и т. д. Природа образующихся продуктов зависит от условий и характера процессов, при которых идет дезаминирование (прямое, окислительное, восстановительное) и декарбоксилирование в аэротенках и метантенках.[ ...]

Итак, для получения протеаз облигатного термофила м,а1Ьолуоев 355 оптимальными условиями культивирования являются температура 42°С и время ферментации 60 ч, а для факультативного термофильного гриба А. ит1£е,кив28 - 37°С И 72-84 ч.[ ...]

Гидралазы, фосфатазы, протеазы, трансферазы и другие ферменты представлены в клетке множественными формами (изоферментами), оказывающими одинаковое воздействие па субстрат, но отличающимися, в частности, по электрофоретической подвижности и некоторым кинетическим характеристикам. Существование изоферментов связано с дифференциацией клеточной структуры в различных условиях среды. При этом бактериальные клетки синтезируют, например, набор ферментов, действие которых проявляется при кислой или щелочной реакции среды (в частности, протеиназ, фосфатаз).[ ...]

Высокая стабильность протеазы термЬфила отмечена также при действии такого денатурирующего агента, как мочевина (рисЛ9).[ ...]

По-видимому, сериновые протеазы млекопитающих являются классическим результатом дивергентной эволюции. Все они, вероятно, происходят от некоего общего предка — сериновой протеазы, образовавшейся в далеком прошлом.[ ...]

Гидролиз пептидов этими протеазами—пример классического нуклеофильного катализа. Относительно инертный пептид превращается в значительно более реакционноспособный эфир или тиоэфир (ацилфермент), который затем быстро гидролизуется. Использование гидроксила серина вместо осуществления прямой атаки субстрата молекулой воды дает ряд преимуществ. Спирты часто являются лучшими нуклеофилами, чем вода, как в случае общего основного катализа, так и при прямой нуклеофильной атаке; реакция с остатком серина является внутримолекулярной и, следовательно, энтропийно более выгодной; реагирующие гидроксильные группы серина фиксированы более жестко, чем в случае связанной молекулы воды.[ ...]

Следующими по активности протеаз идут виды бактерий: они разжижают желатину в 2—3 раза менее интенсивно, чем псевдомонады. При увеличении содержания хозяйственно-бытовых вод до 1 : 4 (вторая серия опытов) протеазная активность клеток и культуральной жидкости возрастала на 30—40%, а при засолении стоков (третья серия опытов) падала в 1,5—2 раза. Бактерии лучше приспосабливаются к засолению, чем псевдомонады, что и отражается на активности ферментов.[ ...]

Высокая термостабильность протеазы термофила была подтверждена и методами ферментативной кинетики при определении констант скоро-оти термоинактивации (Н().[ ...]

При определении активности протеаз в почве в качестве субстрата обычно применяют казеин, желатин и некоторые пептиды.[ ...]

Производные Э-аминокислот отличаются от производных Ь-аминокислот тем, что Н-атом и боковая цепь, присоединенные к хиральному атому углерода, поменялись в них местами. Связывание Э-производных невозможно из-за стерических затруднений при контактировании фермента и боковой цепи аминокислоты, место которой в ¿-производных обычно занимает Н-атом.[ ...]

Как видно из рис.14, внеклеточная протеаза термофильного гриба М» а1Ьотусвв 355 термостабильна. При прогревании культуральной жидкости при 60°С в течение 10 мин сохраняется 90 активности фермента, в то время как при таких же условиях протеолитическая активность мезофильного гриба сохраняется только на 15 .[ ...]

Значительная термостабильность белка протеазы представляет теоретический интерес: она приближается к таковой у ряда видов термофильных бактерий и может быть объектом для сравнительного изучения структуры белка. Кроме того, она имеет практическое значение - при использовании в отраслях производства, где отдельные стадии технологического процесса проходят при повышенной температуре.[ ...]

Полимерная молекула белка непригодна для питания бактерий. Ферменты протеазы расщепляют пептидную связь белков. Полученные в результате этого органические кислоты и аминокислоты служат питательными веществами для микроорганизмов.[ ...]

Показано, что оптимум pH находится в щелочной зоне - 10,5, оптимум температуры - 55°С. Протеаза термофильного гриба М. albomyoee.[ ...]

Для трассы аэропорт - пос. Кангалассы обратная зависимость между активностью уреазы, инвертазы и протеазы и содержанием свинца не обнаружена. Это свидетельствует об отсутствии ингибирующего эффекта свинца в дозе, не превышающей ПДК. Отмечается параллельное увеличение активности всех ферментов и свинца по мере удаления от источника загрязнения, что в данном случае объясняется увеличением гумусированности почв. Известно, что почвы с высоким содержанием гумуса в большей степени накапливают ТМ и характеризуются повышенной ФА.[ ...]

Таким образом, наиболее благоприятной средой для штамщ термофильного гриба Meianooarpus albomyoee 355 с целью получения вде клеточной протеазы является среда Чапека с добавлением 5-10 экстракта из отрубей.[ ...]

В процессе прорастания зерен ячменя повышается активность различных ферментов, необходимых для расщепления запасных веществ, в частности липаз, протеаз и амилаз. Некоторые из этих ферментов, например а-амилаза, отсутствуют в сухом зерне и образуются под влиянием гиббереллина (рис. 3.4). Этот синтез происходит в клетках алейронового слоя, откуда ферменты переходят в эндосперм, где и выполняют свою гидролитическую функцию. Образовавшиеся в результате гидролиза растворимые углеводы, аминокислоты и т. п. резорбируются щитком и используются в процессах роста и метаболизма зародыша (рис. 3.5).[ ...]

Интенсивный рост мицелия наблюдался на средах с фруктозой,мальтозой, лактозой, глюкозой (0,163; 0,137; 0,126; 0,126 г/ 100 мл соответственно); высокое содержание внеклеточной протеазы отмечено при культивировании на средах с глюкозой, сахарозой, мальтозой (0,400; 0,370 и 0,300 соответственно).[ ...]

Изменение активности ферментов. Микроорганизмы, окисляющие спирты, отличались высокой активностью внеклеточных ферментов, особенно протеолитических. Микробные протеазы являются, как правило, внеклеточными ферментами и, как видно из данных табл. 5.4 и 6.5, обладают широкой видовой специфичностью. Внеклеточные и внутриклеточные протеазы микроорганизмов, окисляющих алканы, нафтены и арены, отличались различной активностью. У большинства исследованных нами видов и физиологических групп бактерий (см. табл. 4.5 и 5.4) протеазная активность в клетках выше, чем в культуральной жидкости. С другой стороны, активность клеточных протеаз более стабильна, чем в культуральной жидкости, и меньше подвержена влиянию внешних воздействий, включая и действие высоких концентраций солей. В отличие от этого протеазная активность культуральной жидкости микроорганизмов, окисляющих спирты, превышала активность клеточных ферментов (табл. 6.5).[ ...]

Как видно, наибольшей способностью образовывать внеклеточные протеолитические ферменты на всех средах обладает М plbomycea, и / в меньшей степени - Cb.thermophi.le.[ ...]

Как видно из представленной на рис. 15,6 хроматограммы, протео-литическая активность и бедок при рехроматографии. также выходят одним пиком в одних фракциях - 20-30, что свидетельствует о гомогенности полученных препаратов протеаз М. albomyoee 355. Гомогенность подтверждена также при электрофорезе в ПААТ и изоэлектрическом фокусировании При,диск-электрофорезе ферментного препарата в ПААТ обнаруживается одна белковая зона, обладающая протеолитической активностью (рисЛ6). Изоэлектрофокусирование также показало наличие только одной белковой зоны с соответствующей протеолитической активностью и иэоэлектрической точкой при pH 6,6 (рис.17).[ ...]

В настоящее время получены прямые данные в пользу существования тетраэдрического промежуточного соединения и согласованного переноса протона от Ser-195 на His-57 и от His-57 на Asp-102 при гидролизе анилидного субстрата, катализируемого сериновой протеазой; Hunkapiller М. W., Forgac М. D., Richards J. Н., Biochemistry, 15, 5009 (1976).[ ...]

По химическому составу пища организмов, питающихся трупами, существенно отличается от пищи других детритофагов, и это различие отражается на наборе пищеварительных ферментов. Карбогидразная активность у них выражена слабо или вовсе отсутствует, но протеазы и липазы очень активны. Ферментный комплекс трупоядных детритофагов в основном такой же, как у хищных животных, что свидетельствует о химическом сходстве их пищи. И в самом деле многие виды хищников являются также оппортунистами-трупоедами.[ ...]

При производстве современных штаммов Bt клетки образуют устойчивые эндоспоры и белковый кристалл. Кристалл, или параспоральное тело, содержит токсин [620, 621], который становится инсектицидным после переваривания благодаря воздействию щелочной среды и протеаз в средней кишке восприимчивых видов. Кристаллы варьируют между различными серотипами и изолятами Bt с широким спектром активности против различных насекомых.[ ...]

Изменение активности ферментов. Накопление внеклеточных ферментов в активном иле повышает скорость биохимического окисления углеводородов.[ ...]

Волнение, вызванное выявлением того факта, что белки, связывающие кислород,— гемоглобин и миоглобин — имеют одинаковую третичную структуру и выполняют одинаковые функции, вновь овладело учеными, когда было установлено, что аналогичная ситуация имеет место в случае сериновых протеаз млекопитающих. Эти ферменты названы так потому, что они имеют уникальный по своей активности сериновый остаток, который необратимо реагирует с фосфорорганическими соединениями, например с диизопропилфторфосфатом. Основные панкреатические ферменты — трипсин, химотрипсин и эластаза — кинетически весьма близки и гидролизуют пептиды и синтетические сложные эфиры. Их активность имеет оптимум при РН 7,8 и определяется состоянием ионизации групп с рК = = 6,8. Во всех трех случаях в процессе реакции образуется «ацилфермент», в котором карбоксильный фрагмент субстрата образует сложноэфирную связь с гидроксильной группой активного серина.[ ...]

Представление о том, что ферменты обладают специфичностью только к одному из двух оптически активных изомеров субстрата, не менее старо, чем сама стереохимия. Пастер, гениальный химик и биохимик, сообщил в 1858 г., что он обнаружил дрожжи, сбраживающие правовращающую винную кислоту и не способные сбраживать левовращающую. Ранние исследования протеаз показали, что гидролизуются производные только Ь-, но не Э-аминокислот.[ ...]

Будучи факультативным термофилом и обладая способностью обильно сиороносить в широкой амплитуде тёмператур (12-50 °С), A.fumiga-tua является гетерогенным ведом, включающим много типов и форм, неодинаково патогенных для человека и животных. Он оказывает разнообразное патологическое действие на клетки и органы: ферментативное (обладает высокоактивными протеазами),токсигенное,иммунологическое. Наш показана на большом числе изолятов A.fumigatua разного происхождения, в тем числе выделенных из патогенного материала (пораженных легких животных, мокроты человека и др.),их высокая протео-дитическая активность в отношении многих белковых субстратов. Возможно, что протеазы гриба могут быть первым звеном инвазии его в ткани различных органов, образования токсинов и других метаболитов /25, 32, 3ÿ.[ ...]

Поразительное сходство третичной структуры рассмотренных выше ферментов нельзя было предвидеть, исходя из сравнения их аминокислотных последовательностей. Между первичными структурами этих ферментов имеется довольно высокая гомология, однако аминокислотный состав эластазы и химотрипсина совпадает с аминокислотным составом трипсина только на 50%, Теперь, располагая кристаллографическими данными, мы вправе сказать, что такая степень гомологичности чрезвычайно вы сока. Пользуясь этим критерием, можно предположить, что се-риновые протеазы плазмы, входящие в состав каскадной системы свертывания крови, также обладают весьма близкой третичной структурой (табл. 1.3). Согласно результатам детального исследования гомологичных участков, внутри белковой глобулы в неизменности сохраняется 60% аминокислотных остатков, тогда как на поверхности — только 10%- Основные различия касаются участков молекулы, расположенных на поверхности структуры или образующих внешние петли.[ ...]

Одна из реакций растений на воздействие растительноядных организмов — инициация или усиление образования защитных структур и химических соединений. Это требует от растения дополнительных затрат, но зато оно получает выигрыш от снижения последующего пресса растительноядных организмов. Так, например, у сосны, подвергающейся нападению рогохвостов и пилильщиков, изменялся метаболизм фенола и появлялись новые химические защитные вещества (Thiegles, 1968); искусственно поврежденные растения картофеля и томатов продуцировали повышенное количество ингибиторов ¡протеазы (Green, Ryan, 1972); а шипы на ежевике, которую объедает крупный рогатый окот, отрастают более длинными и острыми, чем на соседних неповрежденных растениях (Abrahamson, 1975). Кроме того, реакции растения обычно приводят к уменьшению эффекта от последующих ¡нападений на него.[ ...]

Поэтому обязательным условием снижения неблагоприятного воздействия отходов бурения на почвы является биологическая рекультивация земель, во время которой на загрязненные участки вносятся в необходимых дозах соответствующие мелиоранты и производите?! посев- элементофиксирующих трав и растений. Последнее агрономическое мероприятие способствует восстановлению структуры почвы и ее пищевого режима. К тому же при загрязнении почв значительно ослабевают биохимические процессы. Так, если активность уреазы ‘в черноземах различных типов почв в среднем составляет 2,28 мг, а протеазы — 0,49 мг на 1 г почвы, то на загрязненных участках она может падать соответственно до 0,14 и 0,32 мг. Восстановление активности уреазы и протеазы достигается совместным использованием агротехнических приемов при обработке почв и посевом специальных сортов трав. Вместе с тем следует отметить недостаточную изученность вопросов биологической рекультивации и как следствие малую обоснованность в ряде случаев практических рекомендаций применительно к различным природно-климатическим и почвенно-зональным условиям регионов.[ ...]

В свое время считали, что значение р/(а = 4,2, полученное из pH-зависимости активности фермента, относится к карбоксильной группе боковой цепи, поскольку обычно эти группы ионизируются именно в данной области pH. Однако ближайшая к Cys-25 карбоксильная группа ( Asp-158) находится от этого остатка на расстоянии 7,5 А [92], т. е. слишком далеко, чтобы выступать в роли кислотно-основного катализатора, в отличие от благоприятно расположенного имидазольного кольца His-159. Низкое значение р/Са гистидина связано в основном с тем, что этот остаток частично погружен в гидрофобную область белка. Системы, эквивалентной системе с переносом заряда, у серино-вых протеаз нет; имидазольное кольцо His-159 не взаимодействует с погруженной в белковую молекулу карбоксильной группой.[ ...]

Известно, что хлопчатник относится к масленичным культурам, в зародышах семян которых запасным веществом являются жиры. Однако следует заметить, что в зародышах семян хлопчатника почти в равном количестве обнаруживаются также белки, которые сосредоточены в алейроновых зернах (Касымова, 1985; Мосолов, 1971). В связи с этим изучение про-теазной активности в алейроновых зернах, в период прорастания семян хлопчатника, позволит более глубоко исследовать механизмы мобилизации запасных веществ. Протеазную активность изучали методом автолиза. Образующиеся конечные продукты - аминокислоты - определяли калориметрическим методом (Плешков, 1985) В алейроновых зернах, выделенных из зародышей зрелых семян хлопчатника, обнаружили слабую активность протеазы. С момента набухания семян хлопчатника (24 часа),в алейроновых зернах зародышевых осей отмечаются значительные сдвиги в сторону повышения протеазной активности по сравнению с алейроновыми зернами, выделенными из семядолей. Максимум протеазной активности в алейроновых зернах зародышевых осей наблюдали на 2 сутки, при этом ее активность почти 2-2.5 раза была выше, чем в алейроновых зернах из семядолей. С ростом проростков активность протеазы зародышевых осей резко снижалась. Активность протеазы в алейроновых зернах из семядолей плавно повышалась, и максимум активности наблюдали на 3-4 сутки прорастания семян хлопчатника. При этом следует отметить, что к этому моменту активность протеазы в алейроновых зернах из семядолей превышает максимум активности протеазы из зародышевых осей более чем в два раза. Это свидетельствует о том, что основное количество запасных белков локализовано в семядолях (90%). По мере роста проростков хлопчатника протеазная активность в алейроновых фракциях из семядолей тоже плавно снижалась.[ ...]

Из ферментов алейронового слоя наиболее изученным в связи с механизмом действия гиббереллина является а-амилаза,.. особенно а-амилаза ячменя, однако ферментные системы из семян пшеницы и риса ведут себя аналогичным образом. Имеются весьма достоверные данные о том, что гиббереллииы (обычно в опытах использовали ГАз) вызывают de novo синтез а-амн-лазы в клетках алейронового слоя. В 1967 г. Филиер и Варнер показали, что вся -а-амилаза, образуемая в ответ на обработку ГА3, синтезируется de novo из аминокислот. Эти авторы использовали методику плотностного течения тяжелой водой. Алейроновые слои ячменя инкубировали с ГАз в присутствии нормальной воды (Н2160) или воды, содержащей тяжелый изотоп кислорода (Н2180). В результате естественный гидролиз запасных белков клеток алейронового слоя протеазами происходил в присутствии либо И2160, либо Н2180 и образующиеся при этом аминокислоты содержали соответственно либо 1G0, либо 180.. О таких, содержащих тяжелый изотоп аминокислотах говорят, что они мечены по плотности и синтезирующиеся из них белки также будут мечеными по плотности (они будут тяжелее, т. е. обладать большей плотностью, чем белки, образовавшиеся из аминокислот, содержащих lüO). Подвергнув экстракты ферментов ультрацентрифугированию, Филнер и Варнер обнаружили, что а-амилаза, синтезированная в клетках алейронового слоя, обработанного ГА3 в присутствии Н2180, была в соответствии с теоретическими подсчетами на 1% плотнее, чем а-амилаза из-клеток алейронового слоя, инкубированного с Н2160 (рис. 4.16). Следовательно, при инкубации с Нг180 вся индуцированная а-амилаза была синтезирована заново из аминокислот. Позднее с помощью такой же методики (правда, чаще вместо Н2180 использовали D20) было показано, что четыре изофермента а-амилазы, а также рибонуклеаза и 3(1—>-3)-глюка и аз а синтезируются de novo в ответ на обработку ГАз.[ ...]

Уже в процессе набухакия семян начинается мобилизация питательных веществ — жиров, белков и полисахаридов. В процессе прорастания происходит перевод пх в растворимые соединения, легко используемые для питания зародыша, поэтому необходимы соответствующие фарменты. Частично ферменты находятся в вндосперме или зародыше в связанном неактивном состояпни и под влиянием вабухапня переходят в активное состояние. Однако все же ферменты образуются и de novo. Показано, что уже через 3 ч после намачивания в клетках семени паблюдается образование и-РНК. Таким образом, стаповнтся возможным новообразование белков-ферментов. Крахмал распадается до сахаров в основном под влиянием двух ферментов — о- и Р-амилазы. Еще работами А. И. Опарина показано, что (3-амилаза находится в сухих семенах в связанном (неактивном) состоянии, вместе с тем а-аыилаза вновь образуется в процессе прорастапия. Оказалось, что если удалить зародыши, то а-амилаза и протеазы не образуются. Если эндосперм, лишенный зародыша, обработать гормоном гиббервл-лпном, то в алейроновом слое появляются а-амилаза и протеазы. При этом установлено, что если эндосперм замачивать в тяжелой воде «HsO, то белок а-амилаза содержит ,60. Следовательно, под влиянием гибберелкина оп синтезируется 8аново. Источником гиббереллииа в семени является зародыш.[ ...]

ru-ecology.info


Смотрите также